A. Erytrocyten en Hemoglobine:
1.

Zoals u wellicht weet, wordt zuurstof door het bloed getransporteerd met behulp van het hemoglobinemolecuul.

2.
Deze hemoglobinemoleculen zijn verpakt in de rode bloedcellen (=erytrocyten).
3.

Eén hemoglobinemolecuul (= Hb) bestaat uit vier globineketens die aan 4 heem-moleculen zijn bevestigd. In het centrum van het heem-molecuul bevindt zich een ijzeratoom waaraan de zuurstof kan binden.

4.
Daarom kan elk hemoglobinemolecuul 1, 2, 3 of maximaal 4 zuurstofmoleculen binden.
5.

De hoeveelheid binding wordt bepaald door de hoeveelheid zuurstof buiten het molecuul (buiten de erytrocyten), zoals aangegeven door de partiële zuurstofdruk (pO2).

6.
Deze binding is uiteraard omkeerbaar; dit betekent dat het zuurstof kan binden, maar ook gemakkelijk zuurstof kan afgeven. Deze afgifte van het Hb-molecuul wordt ‘dissociatie’ genoemd.
7.

De hoeveelheid zuurstof die zich aan hemoglobine bindt, wordt de zuurstofverzadiging genoemd. Als alle Hb-moleculen bezet zijn, elk met 4 zuurstofmoleculen, dan is het bloed 100% verzadigd (=saturatie).

8.
Als de pO2 daalt, neemt ook de saturatie van zuurstof af. Deze relatie zou in mijn fantasie kunnen worden beschreven door de groene lijn in de onderstaande grafiek.
9.

Deze grafiek laat zien dat als de pO2 laag is, de verzadiging laag zal zijn. En als de pO2 hoog is, zal de verzadiging toenemen, tot 100% (bij pO2 = 104 mmHg zoals in de longblaasjes).

Er is hier echter iets leuks aan de hand!
B. De zuurstof-dissociatiecurve:
1.
Om de binding (=verzadiging) en dissociatie van zuurstof te bevorderen, gedraagt ​​het hemoglobinemolecuul zich op een heel aardige en behulpzame manier!
2.

De binding van het eerste molecuul aan een lege hemoglobine is een beetje moeilijk. Zoals je in onderstaande grafiek kunt zien is het bij zeer lage druk (‘a’) feitelijk iets lastiger om de eerste zuurstofmoleculen te binden (de blauwe lijn ligt onder de groene lijn).

3.

Zodra de eerste zuurstof echter gebonden is, wordt het voor hemoglobine gemakkelijker om het tweede zuurstofmolecuul te binden, en nog gemakkelijker voor het derde en het gemakkelijkste om het vierde zuurstofmolecuul te binden!

4.
Dus bij binding aan het 2e, 3e en 4e zuurstofmolecuul zal de verzadiging hoger zijn bij dezelfde partiële druk (‘b’; de blauwe lijn ligt nu boven de groene lijn).
5.
Bovenaan de grafiek, in ‘c’, wanneer het bloed in de longen verzadigd is, bereikt de verzadiging gemakkelijk 90-100%, zelfs als de partiële druk daalt tot 80 of zelfs 60 mmHg.
6.

Met andere woorden: zelfs als de longblaasjes om de een of andere reden niet veel zuurstof hebben, zal het bloed nog steeds proberen zoveel mogelijk te verzadigen. We zijn daarom tot op zekere hoogte gedeeltelijk onafhankelijk van de exacte partiële zuurstofdruk in de atmosfeer.

7.

Wanneer het bloed echter naar de weefsels stroomt, wordt de blauwe curve steil, omdat de partiële druk afneemt, zoals aangegeven in ‘b’. Dit is het deel dat de zuurstof ‘afgeeft’ aan het weefsel.

8.
Vanwege de steilheid van de curve zal een kleine daling van de pO2 een grote afname van de saturatie veroorzaken. Met andere woorden, er zullen veel zuurstofmoleculen aan het weefsel worden afgegeven, zoals het hoort!
C. Verschuivingen in de zuurstof-dissociatiecurve:

1.

Het wordt nog beter!
 
2.

De blauwe curve die we hierboven hebben besproken blijkt ook gevoelig te zijn voor een aantal andere factoren in het bloed zoals de temperatuur, de pH, de pCO2 en een stof genaamd DPG (=2,3 difosfoglyceraat).

3.
Deze dingen gebeuren vooral in weefsels en spieren die heel hard werken of sporten.
4

Bij degenen die spieren trainen, zal de temperatuur hoger zijn, er zal meer CO2 vrijkomen, wat ook de pH zal verlagen en de DPG zal verhogen

(DPG is een bijproduct van de glycolyse dat meer energie levert aan de werkende cellen).

 
5.
Al deze factoren zorgen ervoor dat de curve naar rechts verschuift (van blauw naar groen in de grafiek). Waarom is dat nuttig?
6.

Kijk naar de positie van ‘b’ in de blauwe curve. Dit was de positie van de hemoglobine in het perifere bloed met een verzadiging van 70% bij een partiële druk van 40 mmHg.

7.

Nu is de curve naar rechts verschoven (groene curve) vanwege de temperatuur, de pH enz. Maar de partiële druk in het bloed is nog steeds hetzelfde; 40 mmHg! (Omdat er nog steeds dezelfde hoeveelheid zuurstof aan Hb is gebonden).

8.
Daarom moet punt ‘b’ verschuiven naar punt ‘c’. Met andere woorden: er komt meer zuurstof vrij in het bloed, wat uiteraard welkom nieuws is voor de werkende spier!
9.
Het tegenovergestelde zou gebeuren (een verschuiving naar links, naar ‘d’), als de temperatuur zou dalen, de pH zou stijgen enz. (rode curve), maar dit komt veel minder vaak voor.
10.

Merk overigens op dat deze verschuivingen in de zuurstof-dissociatiecurve nauwelijks effect hebben in de longen waar de partiële druk en de verzadiging veel hoger zijn.

11.
Mooi systeem, vind je niet? Dit helpt echt om ten eerste onze zuurstof in het bloed te krijgen en ten tweede om het naar het weefsel te brengen waar dit het meest nodig is.
12.
In sommige landen wordt het effect van een lagere pH, die de zuurstof van het hemoglobinemolecuul naar de werkende weefsels drijft, het Bohreffect genoemd!

Slides C.5.1. Zuurstof Transport

Vorige slide
Volgende slide